SAA全名血清淀粉樣蛋白 A (Serum amyloid A)是淀粉樣蛋白A (AmyloidAprotein,AA)的前體物質，主要由肝細胞在炎癥細胞因子的調節下產生，在血液中的循環水平較低。SAA在免疫系統中發揮作用，在炎癥條件下，血液和其他組織中的 SAA 蛋白水平會升高，并發出信號讓抗菌細胞遷移到感染部位。SAA還作為HDL復合物的載脂蛋白發揮作用。 SAA水平的升高最終會影響繼發性淀粉樣變性，即淀粉樣纖維在細胞外聚集，由循環中的前體形成，可發生在多種組織和器官中。淀粉樣變性繼發于慢性炎癥性疾病。

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SAA的分子結構和特點

血清淀粉樣蛋白 A （SAA）屬于SAA家族成員之一，具備SAA家族的特點。在人體的第11號染色體上存在有4種SAA基因，根據其在體內的表達情況，SAA可分為2種，急性SAA(A-SAA)和組成型SAA(C-SAA)。SAA包含脂質和鈣離子的結合位點，其二級結構由α螺旋和β折疊而成。為球蛋白分子。A-SAA和C-SAA多肽鏈的氨基酸個數分別為104和112。這是由于C-SAA多出一個八肽序列，并且此八肽序列可組成糖基化位點，產生了14kDa和19kDa兩種相對分質量的C-SAA。

圖1 SAA的分子結構

SAA的生物學功能

血清淀粉樣蛋白 A （SSA）在炎癥或感染急性時在4-6h內迅速升高約1000倍，并且當抗原清除后，在恢復期明顯下降。SAA的敏感性及特異性都高于C-反應蛋白（CRP）。具體而言，人體受到刺激后，A-SAA經細胞因子（IL-1、IL-6、TNFα）的調控表達升高，成為SAA主要的存在形式。且A-SAA的產生受到IL-1、IL-6與TNFα的共同調節，單獨的細胞因子對A-SAA的表達影響不大。當在肝內產生的SAA進入血液循環后，迅速與體內的HDL3結合，并且HDL與ASSA解離后才能被降解。炎癥以及感染時，A-SAA在體內的降解速度減慢，合成增加和降解減慢兩個因素共同引起血液循環中A-SAA持續升高。

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