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合肥研究院線粒體蛋白跨膜轉運研究獲進展
2020年12月28日 08:57:58
來源：合肥物質科學研究院 點擊量：5023
近期，中國科學院合肥物質科學研究院強磁場中心王俊峰、周數研究團隊在線粒體蛋白跨膜轉運研究中取得進展，利用液體核磁共振技術，在上首次解析出酵母線粒體內膜Tim23通道蛋白與其底物肽段的復合物三維空間結構。相關研究成果以Solution structure of the voltage-gated Tim23 channel in complex with a mitochondrial pres
【化工儀器網 科技前沿】近期，中國科學院合肥物質科學研究院強磁場中心王俊峰、周數研究團隊在線粒體蛋白跨膜轉運研究中取得進展，利用液體核磁共振技術，在上首次解析出酵母線粒體內膜Tim23通道蛋白與其底物肽段的復合物三維空間結構。相關研究成果以Solution structure of the voltage-gated Tim23 channel in complex with a mitochondrial presequence peptide為題，發表在Cell Research上。
線粒體擁有復雜且精細的蛋白質轉運系統以介導不同的細胞質前體蛋白轉運至線粒體各區域。Tim23通道蛋白自身或在其他相關亞基幫助下，可特異性識別細胞質前體蛋白，并且轉運至線粒體基質內或插入線粒體內膜中。近年來，學界在該通道蛋白的功能研究中取得較大進展，但尚不知Tim23通道蛋白的三維空間結構。
該研究解析了Tim23-pCoxIV復合物結構，其是目前利用液體核磁共振技術解析的分子量大的膜蛋白復合物之一，并且發現了一系列獨特的空間結構特點。研究發現，Tim23蛋白N端膜外區域包含了一個特異性識別、結合前體蛋白的結構域。Tim23通道蛋白的控制開關采用了雙開關控制機制，其中，第一重開關是由六個帶電荷氨基酸殘基構成的三對離子鍵，存在內膜表面之上，起到電壓感受器的作用；第二重開關是存在于通道頂端開口內的芳香族氨基酸側鏈，起到空間位阻的作用；后是通道的結合界面，其依靠弱氫鍵維系，在前體蛋白進入通道后，同時能夠打破氫鍵，從而使通道解離為單體。基于體外電生理實驗結果及上述蛋白結構特點，研究人員提出了Tim23通道蛋白跨膜轉運細胞質前體蛋白的分子機制模型。
研究工作得到國家自然科學基金、中科院、歐盟Horizon 2020項目基金的資助，核磁共振實驗獲得穩態強磁場實驗裝置和德國法蘭克福大學核磁中心的支持。
Tim23-pCoxIV復合物的溶液狀態三維空間結構。a.Tim23-pCoxIV復合物三級結構；b.Tim23蛋白N端識別底物的結合方式；c.通道分子開關1-電壓感受器；d.通道分子開關2-多對芳香族氨基酸簇；e.Tim23蛋白二聚體結合界面；f.蛋白質轉運通道縱向切面視圖；g.蛋白通道內側氨基酸分布；h-k.Tim23野生型及功能區域突變體的電生理分析；I-n.Tim23通道蛋白轉運分子機制模型
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